사람은 약 5만 내지 10만 종의 다양한 단백질을 가지고 있다. 그 단백질은 뇌와 근육, 뼈와 털 등 여러 가지 부품으로 이루어지는 우리의 몸을 구성하며, 서로 협력하여 생명 활동을 이어나간다. 우리가 숨을 쉬는 것도, 몸을 움직이는 것도, 눈으로 사물을 인식할 수 있는 것도 단백질 덕분이다. 또한 단백질 자신을 만들어 내고, 분해하는 일도 단백질이 하고 있다. 결국 단백질이 없으면 생명도 존재할 수 없다. 도대체 '단백질(Protein)'이란 무엇일까?
0. 목차
- '단백질'이 가장 중요하다.
- '단백질'의 기능
- '단백질'의 정체
- '단백질'의 형태
1. '단백질'이 가장 중요하다.
1-1. 달걀
사람의 경우를 살펴보기 전에 달걀의 경우를 먼저 살펴보자. 달걀의 경우 단백질은 약 12%를 차지한다. 나머지는 수분, 지질, 탄수화물, 나트륨 그리고 나트륨이나 칼륨 등의 무기질이다. 이 내역을 자세히 살펴보면 수분이 약 76%, 지질이 약 10%, 탄수화물이 약 0.3%, 나트륨과 기타 성분이 약 1% 정도가 된다. 즉, 태반을 차지하는 물을 제외하면 나머지는 대부분 단백질과 지질인 셈이다. 그중 달걀의 흰자위는 대부분 단백질로 이루어져 있다. 사실은 단백질의 어원 자체가 독일어다. 독일어에서 단백질과 달걀의 흰자위를 의미하는 말은 '아이바이스(Eiweiß)'로 >Ei는 알을 의미하고, weiß는 하얗다는 것을 의미한다.
병아리는 달걀에 있는 물질을 이용해 성장하고 부화한다. 흰자위와 노른자위에 들어 있는 '단백질'과 '지질로' 전혀 다른 깃털, 발톱, 피부나 눈알 등 여러 가지 부위를 만들어 낸다. 사실을 닭의 몸도 단백질과 지질로 되어 있다. 지질은 대략 말하면 세포막을 만드는 물질이다. 지질로 이루어진 세포막을 가진 것은 온몸의 어느 세포든 똑같다. 즉 닭의 온몸에 있는 부위마다 차이를 만들어 내는 것은 단백질이다. 단백질은 몸의 여러 부위마다 다양한 성질을 만들어 내는, 아주 중요한 역할을 하는 물질이다.
1-2. 사람
그러면 사람의 경우는 어떨까? 우리는 섭취한 영양소로 성장하기 때문에, 섭취한 영양소로 이루어져 있다고 할 수 있다. 3대 영양소는 탄수화물, 단백질, 지질이다. 참고로 지방과 지질은 엄밀히 말하면 다르다. 지방은 지질에 포함되며, 지질에는 지방 이외의 기름(oil) 등이 있다. 상온에서 고체 상태인 것을 지방이라고 한다. 우리가 특히 가장 많이 먹는 것은 밥이나 빵, 면 등의 주식에 들어 많이 들어가 있는 탄수화물이다. 하지만 탄수화물은 우리의 몸을 움직이거나 할 때 에너지로 사용되는 것이지, 우리의 몸을 구성하는 주된 재료는 아니다. 탄수화물 다음으로 많이 섭취하는 것은 단백질과 지질이다. 단백질과 지질은 닭의 경우와 마찬가지로 인체를 구성한다. 단백질은 물을 제외하면, 인체의 절반 정도를 차지하고 있다.
단백질은 영어로 'Protein'이라고 한다. 이것은 그리스 어 '프로테이오스(첫째의 것)'에서 유래한 것이다. 단백질은 생물에게 '첫째의 것'이라고 말할 수 있다.
2. '단백질'의 기능
단백질은 우리의 몸을 구성한다. 그러면 몸의 어디를 구성할까? 근육이 단백질로 되어 있다는 사실은 잘 알려져 있다. 근육이 신축 활동을 할 수 있는 것은 근육을 구성하는 2종의 단백질 덕분이다. 하지만 사실은 근육뿐만 아니라 머리카락과 발톱, 피부 등의 주된 재료도 단백질이다. 그뿐만 아니라 눈의 렌즈 역할을 하는 '수정체' 등도 단백질로 구성되어 있다. 단백질은 우리 인체의 곳곳에 있다고 보면 된다. 신체를 구성하는 역할을 하는 단백질을 '구조 단백질'이라고 한다.
단백질은 신체를 구성하는 역할 외에도 다양한 역할을 한다. 예컨대 몸속에서 필요한 화학 반응을 일어나기 쉽게 하는 '촉매' 역할을 하는 것이 '효소'라는 단백질이다. 생명이 유지되기 위해서는 먹은 것을 소화하고, 흡수하여 에너지를 만들어 내야 한다. 효소는 이런 과정에서 일어나는 화학 반응을 촉진하는, 생명에서 빼놓을 수 없는 단백질이다. 몸속의 세포끼리 신호를 주고받을 때 '정보 전달'의 수단으로 사용되는 단백질도 있다. 그 밖에도 세포가 물질의 출입을 하는 펌프 같은 역할을 하는 단백질이나 특정 물질을 운반하는 '수송'에 관여하는 단백질도 있고, 특정 물질과 결합해 '표지'가 되는 단백질도 있다. 단백질은 몸의 재료, 촉매, 정보 전달, 수송 등 우리가 생명 활동을 하는데 없어서는 안 될 만능 재료이다.
2-1. 단백질 기능의 예
- 크리스탈린(crystallin): 크리스탈린은 척추동물의 눈에 있는 수정체의 주성분인 단백질이다. 굴절률이 높고 투명한 수정체의 특징은 크리스탈린에 의해 싱긴다. 하지만 그 메커니즘이 자세하게 알려지지는 않았다.
- 헤모글로빈(Hemoglobin): 혈액 속의 '헤모글로빈'은 2종의 분자(알파 서브유닛과 베타 서브유닛)가 2개씩 모여 이루어진 '사량체(Tetramer)'단백질이다. 사람의 경우 적혈구에 들어가, 산소를 운반하는 작용을 한다. 4개의 서브 유닛이 서로의 위치 관계를 밀리게 함으로써 최대 4개의 산소 분자와 결합할 수 있다.
- 콜라겐(Collagen): 콜라겐은 포유류 몸무게의 약 6%를 차지하고 있고, 전체 단백질의 약 1/3을 차지하는 단백질이다. 결합조직의 주요 요소라 할 수 있겠다. 콜라겐은 '알파 헬리스'나 '베타 스트랜드'가 모두 없는 3개의 사슬(알파 사슬)로 이루어져 있고, 세포를 서로 결합시키는 기능 등이 있다.
- 리보자임(Ribozyme): 리보자임은 세균의 세포벽을 분해해 감염으로부터 몸을 지키는 효소 단백질이다. 눈물이나 콧물 등의 분비액이나 달걀의 흰자 위 등에 포함되어 있다. 하지만 리소자임이 분해할 수 있는 세균은 그 종이 극히 한정적이다. 밝혀지지 않은 기능이 또 있을지도 모른다.
- 액틴(Actin): '액틴(Actin)'은 '미오신(Myosin)'과 함께 근육을 구성하는 단백질이다. 또 세포 분열 등 세포 단위의 운동에 관여하거나 세포의 골격이 되기도 한다.
3. '단백질'의 정체
그러면 단백질은 과연 어떤 물질일까? 예로부터 단백질은 '내버려 두면 굳는 혈액'이나 '열을 가하면 굳는 달걀'의 예를 바탕으로, '굳는 것'으로 알려져 있었다. 19세기에는 단백질이 '탄소(C)', '수소(H)', '산소(O)', '질소(N)'로 이루어진 물질이라는 사실이 밝혀졌다. 또한 단백질을 분해하면 아미노산이 생긴다는 점이 알려져, 아미노산이 단백질의 '원료'라고 생각하게 되었다. 하지만 당시에는 아미노산에서 단백질이 어떻게 만들어지는지는 알려지지는 않았었다.
그러다 독일의 유기 화학자 '에밀 피셔(Emil FIscher, 1852~1919)'가 20세기 초에 하나의 견해를 발표했다. 바로 단백질은 아미노산이 한 줄로 이어졌다는 가설인 '펩티드 가설'이었다. 실제 피셔는 나중에 18개의 아미노산이 한 줄로 이어진 '폴리펩티드'를 실험실에서 합성하는데 성공하였다. (참고로 아미노산의 수가 50개 정도 모인 작은 단백질을 '펩티드'라고 한다) '에밀 피셔'는 펩티드 가설을 제창한 것 외에도 2종의 새로운 아미노산을 발견한 업적을 세웠다.
이후 미국의 화학자 '라이너스 폴링(Linus Pauling, 1901~1994)'이 아미노산끼리의 결합을 조사해 단백질의 형태를 밝히려고 했다. 폴링은 아미노산끼리의 결합인 '펩티드 결합'을 자세히 조사하여 아미노산이 이어진 '끈'이 일정한 형태를 취할 것이라고 이론적으로 예측했다. 나선 하나인의 구조인 '알파 헬릭스'는 그 대표적인 형태이다. 다만, 이 단계에서는 단백질의 형태는 알려지지는 않았다. 이들의 가설이나 예측이 확실해지기 위해서는 20세기 중반까지 기다려야만 했다.
3-1. 단백질의 2개의 최소 단위
모든 단백질의 입체 구조는 '알파 헬리스(α Helices)와 '베타 스트랜드(β strand, Pleated sheet)'라는 2개의 최소 단위와 그 밖의 부분이 조합된 것으로 이루어져 있다. '알파 헬릭스'는 오른쪽으로 감긴 나선 구조, '베타 스트랜드'는 2개 이상 결합해 주름진 시트 모양의 구조이다. 이들 2개의 최소 단위의 어느 한쪽이 되는가, 아니면 어느 한 쪽도 되지 않는가는 아미노산의 배열에 의해 정해진다.
4. '단백질'의 형태
'단백질'은 '아미노산이 한 줄로 이어진 끈'이다. 단지 이론적으로 예측된 모델에 지나지 않았던 이 견해를 실제로 증명한 사람은 영국의 생화학자인 '프레더릭 생어(Frederick Sanger, 1918~2013)'였다. 그는 똑같은 아미노산이 들어있는 단백질이라도 성질이 다른다는 점으로부터 아미노산의 배열 순서에 주목했다. 그리고 10년(1945~1955년)에 걸쳐 '인슐린'이라는 단백질의 아미노산 배열을 철저하게 조사했다. 그 결과, 하나의 단백질에서 아미노산의 배열이 완전히 규명되었다.
과학자들은 단백질의 정체 규명에 더욱 다가갔고, 아미노산의 끈인 단백질이 어떤 모양을 하고 있는지를 실제로 살펴보기 위해 노력했다. 이를 위해서 단백질의 결정에 X선을 비추어 형태를 조사하는 'X선 결정 구조 해석법'을 사용하였다. 오스트리아 태생의 영국 생화학자 '맥스 퍼루츠(Max Ferdinand Perutz, 1914~2002)'는 이 방법을 더욱 개량하여 '새로운 X선 결정 구조 해석법'을 만들었다. '새로운 X선 결정 구조 해석법'을 사용해 1958년 영국의 생화학자 '존 켄드루(John Cowdery Kendrew, 1917~1997)'가 '미오글로빈'이라는 단백질의 입체 구조를 규명하였다. 그에 의해 단백질의 형태는 아미노산이 이어진 끈이 복잡하게 접히고 구부러져 만들어졌음이 밝혀졌다. 이 업적을 인정받아 '맥스 퍼루츠'와 '존 켄드루'는 1962년 노벨 화학상을 받았다.